La glycine influence le sommeil par plusieurs mécanismes distincts. Ce processus a été étudié et est connu grâce aux travaux d’équipes japonaises, notamment Yamadera et Kawai.

La baisse de la température corporelle est un signal naturel qui déclenche le sommeil . La glycine semble pouvoir « contourner » ce mécanisme, en accélérant la vasodilatation périphérique (au niveau des mains et des pieds) et la libération de chaleur.

La glycine agit sur les récepteurs NMDA de l’hypothalamus . Une étude a montré que ses effets hypnotiques et hypothermiques sont médiés par les récepteurs NMDA du noyau suprachiasmatique. Une autre étude suggère également un effet sur les neurones à orexine (responsables de l’éveil), la glycine réduisant la durée moyenne de l’éveil.

https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3174993/

Une étude clé menée par Yamadera en 2007 sur des volontaires souffrant d’un sommeil insatisfaisant : l’administration de 3 g de glycine avant le coucher a été testée pour son effet sur la qualité subjective du sommeil, mesurée, entre autres, par le questionnaire de l’hôpital St Mary.

Effets observés dans les études :

• raccourcir le temps nécessaire à l’endormissement (latence d’endormissement),
• amélioration de la qualité subjective du sommeil,
• moins de somnolence pendant la journée,
• une meilleure clarté mentale et moins de fatigue au réveil,
• raccourcir la phase d’endormissement et le sommeil à ondes lentes sans modifier l’architecture globale du sommeil dans les enregistrements polysomnographiques.

La glycine joue un rôle fondamental dans la synthèse du collagène.

Le collagène possède une structure unique en triple hélice, composée de trois chaînes polypeptidiques enroulées l’une autour de l’autre. Cette structure nécessite un motif répétitif :

Gly-XY (où X et Y sont le plus souvent la proline et l’hydroxyproline).

La glycine doit être présente exactement à chaque troisième position de la chaîne. C’est le plus petit acide aminé, le seul capable de s’insérer parfaitement à l’intérieur de la triple hélice, là où les trois chaînes sont étroitement accolées. Tout autre acide aminé, plus volumineux, à cette position perturberait l’enroulement compact de l’hélice.

C’est pourquoi le collagène contient jusqu’à environ 33 % de glycine dans sa composition, bien plus que la moyenne des protéines.

La structure du collagène est très stricte ; même des mutations simples remplaçant la glycine par un autre acide aminé dans la chaîne de collagène peuvent entraîner de graves maladies du tissu conjonctif, par exemple certaines formes d’ ostéogenèse imparfaite ou le syndrome d’Ehlers-Danlos.

Certaines études suggèrent que lors d’une synthèse intense de collagène (par exemple, la cicatrisation des plaies, l’entraînement, le vieillissement), la demande en glycine peut dépasser la capacité biosynthétique de l’organisme ; la glycine est parfois qualifiée d’acide aminé « conditionnellement essentiel » dans de telles situations.

Des études portant sur la supplémentation en glycine (souvent associée à la vitamine C, un cofacteur de l’hydroxylation de la proline) ont montré son potentiel à augmenter les marqueurs de la synthèse du collagène, notamment dans le contexte de la régénération des tendons et des ligaments chez les athlètes.

Le rôle de la glycine dans le métabolisme et la détoxification hépatiques est bien documenté.

Le foie produit des acides biliaires à partir du cholestérol, puis les combine avec de la glycine ou de la taurine avant de les sécréter dans la bile, ce qui est crucial pour la digestion des graisses, la régulation du cholestérol et l’élimination des substances liposolubles.

Ce processus est réalisé par une seule enzyme : la bile acid-CoA:amino acid N-acyltransférase (BAT), capable de lier les acides biliaires à la fois à la glycine et à la taurine. Chez l’humain, la grande majorité des acides biliaires sont conjugués à la glycine (le rapport glycine/taurine est généralement d’environ 3:1), faisant de la glycine le principal partenaire de cette réaction.

Conjugaison de la glycine (détoxification de phase II), indépendante des acides biliaires.

L’enzyme glycine N-acyltransférase (GLYAT) conjugue la glycine à diverses substances, les convertissant en formes plus facilement excrétées. La voie de conjugaison de la glycine est une réaction enzymatique en deux étapes responsable du métabolisme/de la détoxification de substrats naturels issus de l’alimentation (par exemple, les salicylates, les polyphénols, les acides gras à chaîne moyenne), de xénobiotiques (par exemple, le benzoate) et de métabolites provenant de troubles liés à l’acidification organique.

Par exemple, l’acide benzoïque est conjugué à la glycine pour former l’acide hippurique, qui est ensuite excrété dans l’urine. Il s’agit d’une des plus anciennes voies de détoxification connues en pharmacologie.

La glycine est l’un des trois acides aminés qui constituent le glutathion, lequel, dans le foie :

• neutralise les espèces réactives de l’oxygène produites lors du métabolisme,
• conjugue les toxines lors de la phase II de détoxification,
• protège les hépatocytes contre les dommages oxydatifs.